물 속 단백질 분자 안정화 원리 밝혀... 김영삼 UNIST 교수

김영삼 교수가 이차원 적외선 분광법에 필요한 실험장치를 살피고 있다.
김영삼 교수가 이차원 적외선 분광법에 필요한 실험장치를 살피고 있다.

김영삼 UNIST 자연과학부 교수팀이 분자와 물 사이에서 일어나는 매우 빠른 움직임을 실험으로 관측하고, 이 움직임 덕분에 단백질 같은 분자가 수용액 속에서도 안정적으로 존재한다는 사실을 입증했다.

수분이 많은 인체에서 단백질이 안정된 구조를 유지할 수 있는 이유를 밝힌 최초의 연구 성과다.

물속으로 다른 물질이 들어오면 수소결합 때문에 구조나 성질이 달라진다. 하지만 우리 몸은 단백질이나 핵산 같은 생체분자들이 수분 속에서 안정된 구조를 이루고 있다. 과학자들은 그 이유를 '비공유 상호작용(엔-파이스타 상호작용)'이라 추정했다.

엔-파이스타 상호작용은 전자를 공유하지 않으면서 원자 간에 결합이 이뤄지는 현상이자 이론이다. 결정 상태의 단백질 구조에서 많이 관찰할 수 있는 있지만 물속에서도 이 현상이 나타나는지 입증한 실험은 없었다.

김 교수팀은 '이차원 적외선 분광법(2D IR)'을 활용해 물속에서 엔-파이스타 상호작용이 나타나고, 수소결합과 경쟁하면서 분자를 안정화시킨다는 걸 확인했다.

저널 오브 피지컬 케미스트리 레터 표지에 실린 김영삼 교수의 연구 성과 이미지.
저널 오브 피지컬 케미스트리 레터 표지에 실린 김영삼 교수의 연구 성과 이미지.

물속 수소결합 에너지는 엔-파이스타 상호작용보다 강하기 때문에 기존에 물속에서 엔-파이스타 상호작용이 실제로 나타나고 어떤 영향력을 발휘하는지 알 수 없었다.

김 교수팀은 엔-파이스타 상호작용이 나타나는 '페닐 포메이트(PF) 분자'를 물과 다른 용매에 녹여 2D IR로 관찰했다. 물 함량을 조절하면서 수소결합 변화를 동시에 살폈다. 물이 많아질수록 수소결합 구조의 비율이 늘어났고, 두 구조가 서로 바뀌는 속도도 빨라졌다.

김 교수는 “물을 매개로 하는 두 구조 사이의 빠른 교환이 단백질을 비롯한 생체분자의 구조를 더 안정하게 만든다”며 “물과 대상 분자의 수소결합이 끊어지고 연결되기를 반복하면서 무질서도가 증가하고, 약한 에너지를 지닌 엔-파이스타 상호작용도 존재할 수 있는 환경이 만들어졌다”고 분석했다.

울산=임동식기자 dslim@etnews.com